東京大学が「異常な病的タンパク質を作らないために」を発表
公開日： 2024年10月17日 午前9時
研究概要：
東京大学は、アルツハイマー病やパーキンソン病など、異常な病的タンパク質の蓄積が原因となる神経変性疾患に対する画期的な研究を発表しました。研究チームは、一部のタンパク質にある特定の「翻訳後修飾」が、病的タンパク質の蓄積を制御していることを発見しました。
翻訳後修飾とは：
タンパク質は、遺伝子によってコードされた一連のアミノ酸です。しかし、遺伝子が翻訳されてタンパク質が生成されると、細胞内のさまざまな酵素によってさらに修飾されます。この修飾は、タンパク質の安定性、機能、細胞内での位置を変化させます。
研究の発見：
研究チームは、ユビキチン化と呼ばれる特定の翻訳後修飾が、病的タンパク質の蓄積を防ぐ上で重要な役割を果たしていることを発見しました。ユビキチン化とは、ユビキチンという小さなタンパク質を標的タンパク質に取り付けるプロセスです。
ユビキチン化されると、標的タンパク質は細胞内で標識され、分解のために送られます。この場合、研究チームはユビキチン化が病的タンパク質の分解を促し、それらの蓄積を防ぐことを明らかにしました。
** implications：**
この研究の発見は、神経変性疾患の治療法開発に大きな意味を持ちます。ユビキチン化経路を標的とすることで、病的タンパク質の蓄積を阻害し、これらの疾患の進行を遅らせることができる可能性があります。
今後の展望：
研究チームは現在、ユビキチン化経路のさらなる調査を進めています。今後数年間で、この研究が新しい治療法や神経変性疾患の予防戦略の開発につながることが期待されます。
関連情報：
- アルツハイマー病： 記憶や認知機能の低下を引き起こす神経変性疾患。脳内でアミロイドβタンパク質が蓄積するのが特徴。
- パーキンソン病： 運動障害を引き起こす神経変性疾患。脳内でα-シヌクレインタンパク質が蓄積するのが特徴。
- 翻訳後修飾： タンパク質が翻訳された後に細胞内で追加される化学構造。タンパク質の機能や細胞内での位置を制御する。
- ユビキチン化： 標的タンパク質にユビキチンを取り付ける翻訳後修飾。タンパク質の分解を促す。
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